Tema 4: las proteínas
05/11/2019
¡Bienvenidos otra semana más! Como podéis leer este título, el tema de esta semana fueron las proteínas, una de las últimas biomoléculas que nos quedan por estudiar.
Las proteínas son biomoléculas que encontramos en nuestro organismo, formadas químicamente por C, H, O y N. Están compuestas por aminoácidos (tenemos 20aa proteícos y 150aa no proteícos), que se unen por medio de enlaces peptíticos (cuya unión se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molécula de agua), los cuales son covalentes. Según el número de aa que se unan podemos hablar de dipéptidos, tripéptidos... Además, existen unos aminoácidos llamados esenciales, los cuales debemos ingerir con la dieta ya que nuestro organismo no los puede sintetizar (Ej. Val, Leu). Los aminoácidos se clasifican según su polaridad en: Hidrófobos (Ala, Leu), hidrófilos (Ser, Tyr), ácidos (grupo NH2+, ej. Asp) y básicos (grupo COOH-, ej. His). A su vez, presentan propiedades ácido básicas muy importantes. tienen elevado punto de fusión y presentan las formas D y L, tienen actividad óptica (dextrógiro y levógiro), tienen carácter anfótero (actúan como ácido y como base) y en una disolución acuosa forman iones dipolares.
las proteínas constan de distintos niveles de estructura. La estructura primaria es la más sencilla y está formada por una cadena de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. La estrucutra secundaria consta de 3 formas diferentes. La α-Hélice en la que la cadena se enrolla de forma dextrógira con 3 aa por vuelta, la conformación β o lámina plegada es una estructura zig zag muy estable y la hélice de colágeno, se caracteriza por tener prolina e hidroxiprolina que le confieren mayor rigidez. En cuanto a la estrucutra terciaria, podemos destacar la cantidad de enlaces que intervienen en us formación, tanto fuertes como débiles. Además, Da lugar a dos tipos de proteínas distintas. Por un lado, las globulares, con forma esférica, solubles en agua y función enzimática, hormonal, transportadora y de defensa (e, mioglobina transporta O2). Por otra parte, las fibrosas o filamentosas, las cuales son insolubles y su función principal es esteructural (ej. colágeno). La estructura más compleja que forman las proteínas es la cuaternaria, que consiste en la unión de dos o más cadenas polipeptídicas llamadas protómeros.
La clasificación de estas biomoléculas se basa en su composición. Por eso, distinguimos entre holoproteínas (únicamente formadas por aa), en los que distinguimos las proteínas fibrosas (colégeno, miosina, queratina, elastina y fibrina) y globulares (actina, albúminas, histonas, globulinas). Por otra parte, las heteroproteínas están formadas por aa y grupos prostéticos. Este grupo lo forman las cromoproteínas (porifínicas y no porifínicas), nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas.
La estructura de las proteínas son también muy importantes pues las dotan de unas capacidades cruciales para realizar determinadas funciones. Las propiedades son: la solubilidad, la especificidad (de función y especie), la capacidad amortiguadora (regulan el pH por su carácter anfótero) y la desnaturalización (pérdida de las estructuras más complejas de la proteína al romper sus enlaces que les hace perder también su función biológica, esto es un proceso reversible, renaturalización. Las funciones más importantes son: de reserva (caseína), transporte (hemoglobina), contráctil (actina y miosina), protectora y defensiva (trombina), homeostática (fibrina), reconocimiento de señales químicas, enzimática (sintetasa), transducción de señales (rodopsina), hormonal (insulina) y estructural (histonas).
Otro ejercicio extra que hicimos durante la clase fue un esquema para aclararnos los conceptos más importantes sobre la estructura de las proteínas y los tipos de enlaces que la forman.
Otro ejercicio que la profesora nos propuso para hacer en clase fue sobre los enlaces peptídicos, característicos de las proteínas y muy importantes en su estructura. La tarea consistía en seleccionar 3 aminoácidos y realizar la unión entre ambos poniendo también las características del enlace. Además, debíamos buscar qué eran los aminoácidos esenciales y cuales eran.
Esta actividad nos ha ayudado a familiarizarnos más con la estructura de las proteínas y su unión más significativa.
Como llevamos haciendo desde hace un par de misiones, aquí os dejo las preguntas de repaso de proteínas y las actividades de PAU que nos sirven para reforzar y repasar lo que hemos estudiado y trabajado.
ACTIVIDADES REPASO PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Las proteínas presentan cuatro estructuras diferentes: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria; siendo la estructura primara la más simple y la cuaternaria la más compleja. Además, dentro de la estructura secundaria podemos encontrar 3 formas distintas: la α-hélice, conformación β o lámina plegada y la hélice de colágeno. En la estructura terciaria, también podemos diferenciar entre proteínas globulares y fibrosas o filamentosas, teniendo cada tipo unas funciones y propiedades diferentes debido a su variación en la estructura terciaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la formación de las estructuras de las proteínas encontramos diferentes enlaces que hacen posible su estabilidad y sus diversas funciones.
En la estructura primera, los enlaces que intervienen son los peptídicos (enlaces covalentes) para unir los diferentes aminoácidos.
En la estructura secundaria los enlaces varían de una forma a otra. En la α-hélice, además de enlaces peptídicos, se establecen enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre el -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aa), que confiere estabilidad a la molécula. Los enlaces que encontramos en la conformación β o lámina plegada son de hidrógeno intercatenarios, además de enlaces peptídicos. No encontramos enlaces de hidrógeno entre los aa próximos pero sí entre los repliegues que forman la cadena. En la hélice de colágeno, este se une por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles del tipo enlaces de hidrógeno.
Los enlaces que participan en la estructura terciaria son muy variados. La estructura se mantienen estable gracias a las uniones entre radicales -R de aa que están muy separados entre sí. Estas uniones pueden ser débiles, como es el caso de enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals y atracciones electrostáticas (interacciones iónicas) entre grupos de carga opuesta. Por otra parte, también hay enlaces fuertes como los puentes de disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. En cuanto a la estructura cuaternaria, formada por cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, estas se mantienen unidas por enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones por enlaces del tipo disulfuro (covalentes).
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura característica de las α-queratinas es la estructura secundaria de las proteínas, concretamente, la forma α-hélice. Es una espiral enrollada sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al Cα de cada aa. Además, se mantiene estable gracias a los enlaces mencionados anteriormente, los enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre el grupo -NH de un enlace peptidico y el grupo -C=O del cuarto aa), los cuales le dan estabilidad a la molécula. Por otra parte, el giro que presenta es dextrógiro y cada aa gira 100º respecto al anterior, interviniendo en cada vuelta 3,6 aa. Todos los grupos -C=O se orientan hacia el mismo lado y los grupos -NH hacia el lado contrario, quedando así los radicales de los aa dirigidos hacia el exterior de la hélice. Las α-queratinas las podemos encontrar en las uñas o el pelo.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Dos propiedades generales de las proteínas son:
Especificidad, donde encontramos dos tipo, de función y de especie. De función, dependiendo de la posición que ocupen determinados aa de los que constituyen su secuencia lineal. Dicha secuencia condiciona la estructura cuaternaria, que se encarga de la especificidad de las proteínas. Una pequeña variación en la secuencia de aa puede derivar en la pérdida de la función. Y de especie, ya que hay proteínas específicas para cada especie. Las proteínas que llevan a cabo la misma función en distintas especies suelen poseer una estructura y composición similar y se llaman proteínas homólogas. Ej. La cadena A de insulina es idéntica en humanos, perros, cerdos.... Esto suele provocar muchos problemas a la hora de realizar trasplantes.
Capacidad amortiguadora, gracias al comportamiento anfótero de los aminoácidos, pueden comportarse como ácidos o como bases liberando o retirando protones del medio. Así amortiguan las variaciones del pH del medio en el que se encuentran.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Dos funciones de las proteínas son:
Función contráctil, por ejemplo, intervienen en la contracción muscular (actina y miosina) y forman parte de la estructura de los flagelos de las bacterias.
Función de reserva, ya que almacenan aa para utilizarlos posteriormente como nutrientes o colaboran en la formación del embrión. Por ejemplo, ovoalbúmina (clara huevo), caseína (presente en la leche) o la zeína (en el maíz).
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su estructura, se dice que presenta una estructura nativa, que es el estado más estable de una proteína plegada. Llamamos desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), las cuales pierden su actividad biológica. Esta pérdida de estructuras superiores se produce debido a la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, que tiene menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aa y cualquier grupo prostético. En la desnaturalización, se mantienen los enlaces peptídicos que conforman la estructura primaria de la proteína, adoptando una forma filamentosa. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que los grupos hidrofóbicos que antes se encontraban encerrados en el interior de la proteína, salen hacia el exterior, estableciendo interacciones y agrupándose.
La desnaturalización es provocada por diversos factores:
Por la polaridad del disolvente, ya que esta disminuye al añadir sustancias menos polares que el agua (por ejemplo, el etanol o la acetona), con lo cual también disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, que es lo que provoca su precipitación. Además los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de la proteína lo que desorganiza la estructura terciaria de estas proteínas, que deriva en su desnaturalización y precipitación.
La urea también afecta, pues aumenta la fuerza iónica del medio, por lo que disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos de la proteína. Rompe los puentes de hidrógeno de manera que la proteínas acaban precipitando también.
El pH es muy importante porque los OH- y los H+ afectan a la envoltura acuosa que poseen las proteínas y a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de aa. De esta forma, se eliminan las interacciones electrostáticas que mantienen estable la estructura terciaria, precipitándose la proteína.
Por último, al elevar la temperatura, la energía cinética de las moléculas aumenta y, por lo tanto, se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas que se desnaturalizan. También rompen interacciones débiles y desorganiza la estructura de dicha proteína de manera que, el interior hidrófobo, interacciona con el medio acuoso produciéndose la precipitación y desnaturalización de la proteína en cuestión.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Un aminoácido es anfótero porque en una disolución acuosa, son capaces de ionizarse dependiendo del pH como un ácido (si el pH es básico) o como una base (si en cambio el pH es ácido). Y así poder realizar distintas funciones dependiendo de las necesidades.
ACTIVIDADES PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Estos monómeros son aminoácidos y esta unión la encontramos en las proteínas, que son biomoléculas orgánicas.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?
Estos monómeros se unen mediante enlaces petídicos. Este enlace se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido. Además, en esta unión se pierde una molécula de agua. Este enlace presenta unas determinadas características:
Es un enlace muy resistente y más corto que la mayor parte de los enlaces carbono-nitrógeno, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de estas moléculas.
Además, al ser más corto, se comporta en cierto modo como un doble enlace, lo que impide el giro libre alrededor de él. Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por N-Cα y Cα-C. Los cuatro átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico (C=O y N-H) mantienen se hallan situados sobre un mismo plano.
c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
Dos ejemplos de proteínas son: la hemoglobina, de la cual es característico su pigmento rojo, tiene función de transporte pues lleva el O2 desde el aparato respiratorio hasta las células. El colágeno, está presente en el tejido conjuntivo, proporciona resistencia mecánica y lo encontramos en el pelo, piel... siendo su función estructural.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en las proteínas.
Los enlaces que se encargan de darle estabilidad a la estructura secundaria de las proteínas varían depende de los diferentes tipos de esta estructura que encontramos. Por una parte, en la α-Hélice, los enlaces que encontramos son los enlaces peptídicos (para unir los aa) y los puentes de hidrógeno intracatenarios (que ayudan a mantener la espiral de giro dextrógiro que presenta esta estructura). En la conformación β o lámina plegada, también intervienen enlaces peptídicos (unen los aa) y esta vez enlaces de hidrógeno intercatenarios (que mantienen la estructura en forma de zigzag que posee). Por último, en las hélices de colágeno, intervienen enlaces peptídicos (para unir los aa) pero no otro tipo de enlaces pues la prolina e hidroxiprolina que la forman le aportaron la rigidez y estructura necesarias.
En cuanto a los enlaces que encontramos en la estructura terciaria de las proteínas, podemos distinguir entre débiles y fuertes. Los enlaces débiles que encontramos son: enlaces de hidrógeno (entre grupos peptídicos), atracciones hidrófobas (entre cadenas cortas hidrocarbonadas con radicales aa), fuerzas de Van der Waals (entre cadenas largas hidrocarbonadas con radicales aa) y atracciones electrostáticas (entre grupos de carga opuesta, interacciones iónicas). Por otra parte, como enlaces fuertes tenemos los puentes de disulfuro (entre los grupos tiol-SH de dos cisteínas).
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Que los aminoácidos son anfóteros quiere decir que son capaces de regular el pH debido a que son capaces de actuar como ácidos o bases dependiendo del medio en el que se encuentren. Esta característica se debe a que los aminoácidos cuando se encuentran en un medio acuoso, se forman iones dipolares. El pH al que se forman se llama punto oso eléctrico. Por lo tanto, en un medio básico actuarán como ácido, cediendo protones y quedando así el grupo carboxilo ionizado negativamente. Mientras que, en un medio ácido, actuarán como bases captando protones y el grupo amino será el que se quede ionizado pero positivamente.
4. En relación a la estructura de proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de estructuras o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria de las proteínas es la que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Esta estructura se mantiene estable gracias a diferentes enlaces y uniones fuertes y débiles. Los enlaces débiles que la forman son los enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, fuerzas de Van der Waals entre cadenas largas hidrocarbonadas de radicales con aa, atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas y atracciones hidrófobas entre cadenas cortas hidrocarbonadas con radicales de aa. Los enlaces fuertes corresponden a los puentes de disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. Además, las características y funciones de las proteínas dependen del tipo de estructura terciaria que presenten, ya que pueden ser proteínas globulares y proteínas fibrosas o filamentosas. Las proteínas globulares se caracterizan por dar lugar a estructuras casi esféricas, son solubles en agua y llevan a cabo funciones enzimática, transportadora, hormonal y de defensa. Un ejemplo de este grupo es la mioglobina, que se encuentra en las células musculares y su función es almacenar el O2. Respecto al otro grupo, las proteínas filamentosas, reciben este nombre ya que forman moléculas alargadas, insolubles en agua y disoluciones salinas ya que presentan numerosas cadenas R hidrófobas. Su función principal es estructural, un ejemplo sería el colágeno, el cual encontramos en el tejido conectivo.
El nivel superior a la estructura terciaria es la estructura cuaternaria. Esta estructura es la que se lleva a cabo cuando se unen varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas que forman la estructura cuaternaria de la proteína se denominan protóneros.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad en la enzima. Explica qué proceso justifica esta información.
El proceso que se ha producido se llama desnaturalización. La desnaturalización es una propiedad de las proteínas que hace que se rompan los enlaces que mantienen unidos las estructuras más complejas de la molécula (la estructura cuaternaria, terciaria y en ocasiones, también la secundaria). Esto hace que la proteína llegue a perder su actividad biológica y enzimática, y por lo tanto, su función. Los enlaces peptídicos son los únicos que no se ven afectados ante este proceso y es por eso por lo que se pueden restablecer los enlaces de las estructuras más complejas y recuperar la actividad y función de la proteína. Cuando esto ocurre, hablamos de renaturalización. La desnaturalización se puede producir por varios factores, uno de ellos el aumento de la temperatura. Por eso, como vemos en el ejemplo, se ha aumentado la temperatura hasta los 80ºC. Al elevar la temperatura, aumenta la energía cinética de las moléculas y se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas además de destruir las interacciones débiles y haciendo que el interior hidrófobo reaccione con el medio acuoso. De esta manera, se produce la precipitación de la proteína.
Este tema me ha servido para darme cuenta de lo importante que son las proteínas en nuestro organismo y de todas las propiedades y funciones que poseen que las hacen indispensables para nosotros. De nuevo, las preguntas me han parecido de gran ayuda para afianzar conceptos y repasar lo más importante del tema. Nos vemos la semana próxima en la nueva entrada, ¡hasta pronto!